Please use this identifier to cite or link to this item: https://doi.org/10.15480/882.4213
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorLiese, Andreas-
dc.contributor.authorPerz, Sven Frederic-
dc.date.accessioned2022-08-02T07:20:07Z-
dc.date.available2022-08-02T07:20:07Z-
dc.date.issued2022-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11420/11813-
dc.description.abstractIn der organischen Chemie ist die selektive Funktionalisierung von C-H Bindungen eine der „Dream reactions“. In dieser Arbeit wurde drei biokatalytische System zur Oxyfunktio-nalisierung von Butan in Blasensäulenreaktoren (0.2 L und 2 L) untersucht. (1) Für die ganzzell-katalysierte Oxidation von Butan zu Buttersäure wurde die Alkan 1-monooxygenase (AlkBGT) heterolog in E. coli exprimiert. (2) Ein verbesserter Stamm wurde hinsichtlich seiner Eignung zur Kultivierung auf Butan, bzw. dessen Derivate 1-Butanol und Buttersäure, als einzige Kohlenstoffquelle untersucht. (3) Der Einsatz von unspezifische Peroxygenase (UPO), als freies Enzym, zur selektiven Hydroxylierung von Butan zu 2 Butanol wurde erstmal im präoperativen Maßstab demonstriert.de
dc.description.abstractThe selective oxyfunctionalisation of unactivated C-H bonds is considered to be a “dream reaction” in organic chemistry. In this study three biocatalytic systems for the oxyfunctionalisation of butane are investigated in a 0.2 L and 2 L bubble column reactor. (1) In a whole cell (E. coli) the heterologously expressed membrane bound alkane 1-monooxygenase (AlkBGT system) is applied to oxidise butane to butyric acid. (2) An improved strain is examined regarding its potential to metabolise butane and its derivatives, 1-butanol and butyric acid, as sole carbon source. (3) Unspecific peroxygenase (UPO) is applied as a free enzyme for the selective hydroxylation of butane to 2-butanol outside of analytical scale.en
dc.language.isoende_DE
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/de_DE
dc.subjectButane Oxidationde_DE
dc.subjectBubble column reactorde_DE
dc.subjectAlkBGT Monooxygenasede_DE
dc.subjectUPOde_DE
dc.subjectBiotransformationde_DE
dc.subject.ddc570: Biowissenschaften, Biologiede_DE
dc.subject.ddc600: Technikde_DE
dc.titleBiocatalytic oxyfunctionalisation of butane in bubble column reactorsde_DE
dc.typeThesisde_DE
dcterms.dateAccepted2021-12-17-
dc.identifier.doi10.15480/882.4213-
dc.type.thesisdoctoralThesisde_DE
dc.type.dinidoctoralThesis-
dcterms.DCMITypeText-
tuhh.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:830-882.0173958-
tuhh.oai.showtruede_DE
tuhh.abstract.germanIn der organischen Chemie ist die selektive Funktionalisierung von C-H Bindungen eine der „Dream reactions“. In dieser Arbeit wurde drei biokatalytische System zur Oxyfunktio-nalisierung von Butan in Blasensäulenreaktoren (0.2 L und 2 L) untersucht. (1) Für die ganzzell-katalysierte Oxidation von Butan zu Buttersäure wurde die Alkan 1-monooxygenase (AlkBGT) heterolog in E. coli exprimiert. (2) Ein verbesserter Stamm wurde hinsichtlich seiner Eignung zur Kultivierung auf Butan, bzw. dessen Derivate 1-Butanol und Buttersäure, als einzige Kohlenstoffquelle untersucht. (3) Der Einsatz von unspezifische Peroxygenase (UPO), als freies Enzym, zur selektiven Hydroxylierung von Butan zu 2 Butanol wurde erstmal im präoperativen Maßstab demonstriert.de_DE
tuhh.abstract.englishThe selective oxyfunctionalisation of unactivated C-H bonds is considered to be a “dream reaction” in organic chemistry. In this study three biocatalytic systems for the oxyfunctionalisation of butane are investigated in a 0.2 L and 2 L bubble column reactor. (1) In a whole cell (E. coli) the heterologously expressed membrane bound alkane 1-monooxygenase (AlkBGT system) is applied to oxidise butane to butyric acid. (2) An improved strain is examined regarding its potential to metabolise butane and its derivatives, 1-butanol and butyric acid, as sole carbon source. (3) Unspecific peroxygenase (UPO) is applied as a free enzyme for the selective hydroxylation of butane to 2-butanol outside of analytical scale.de_DE
tuhh.publication.instituteTechnische Biokatalyse V-6de_DE
tuhh.identifier.doi10.15480/882.4213-
tuhh.type.opusDissertation-
tuhh.gvk.hasppnfalse-
tuhh.contributor.refereePörtner, Ralf-
tuhh.hasurnfalse-
dc.type.driverdoctoralThesis-
thesis.grantor.universityOrInstitutionTechnische Universität Hamburgde_DE
thesis.grantor.placeHamburgde_DE
dc.type.casraiDissertation-
dc.rights.nationallicensefalsede_DE
local.status.inpressfalsede_DE
datacite.resourceTypePhD Thesis-
datacite.resourceTypeGeneralDissertation-
item.grantfulltextopen-
item.advisorOrcidLiese, Andreas-
item.openairecristypehttp://purl.org/coar/resource_type/c_46ec-
item.creatorGNDPerz, Sven Frederic-
item.openairetypeThesis-
item.fulltextWith Fulltext-
item.refereeGNDPörtner, Ralf-
item.cerifentitytypePublications-
item.refereeOrcidPörtner, Ralf-
item.creatorOrcidPerz, Sven Frederic-
item.advisorGNDLiese, Andreas-
item.languageiso639-1en-
item.mappedtypedoctoralThesis-
crisitem.author.deptTechnische Biokatalyse V-6-
crisitem.author.orcid0000-0003-4106-9576-
crisitem.author.parentorgStudiendekanat Verfahrenstechnik-
Appears in Collections:Publications with fulltext
Show simple item record

Page view(s)

37
checked on Aug 11, 2022

Download(s)

25
checked on Aug 11, 2022

Google ScholarTM

Check

Note about this record

Cite this record

Export

This item is licensed under a Creative Commons License Creative Commons