Please use this identifier to cite or link to this item: https://doi.org/10.15480/882.1073
Fulltext available Open Access
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorLiese, Andreasde_DE
dc.contributor.authorStrompen, Simon-
dc.date.accessioned2012-08-10T07:08:21Zde_DE
dc.date.available2012-08-10T07:08:21Zde_DE
dc.date.issued2012de_DE
dc.identifier.other721064000de_DE
dc.identifier.urihttp://tubdok.tub.tuhh.de/handle/11420/1075-
dc.description.abstractDie Synthese der beta-Aminosäure (S)-Ethyl-3-aminobutanoat kann in einer lösungsmittelfreien, chemoenzymatischen Reaktionssequenz mit hohem Enantiomerenüberschuss von > 99 % erreicht werden. Via aza-Michael Addition von Benzylamin und trans-Ethylcrotonat wird zunächst der racemische beta-Aminosureester gebildet. Mittels Lipase(Novozym 435)-katalysierter kinetischer Racematspaltung wird das(R)-Enantiomer anschließend selektiv in das entsprechende Amid umgesetzt. In dieser Arbeit wurde die Reaktionssequenz eingehend hinsichtlich der Kinetik und Thermodynamik untersucht und der kontinuierliche Betrieb mit zwei gekoppelten Reaktoren ermöglicht.de
dc.description.abstractThe beta-amino acid ester (S)-ethyl-3-amino butanoate can be produced in a solvent-free chemoenzymatic reaction sequence with > 99 % ee. The sequence comprises a thermal aza-Michael addition of benzylamine and trans-ethyl crotonate to form the racemic beta-amino acid ester and a subsequent lipase (Novozym 435)-catalyzed aminolysis for the kinetic resolution of the intermediate. In this study, the reaction sequence was characterized with respect to kinetic and thermodynamic properties of the system. The continuous operation of the solvent-free reaction sequence was realized in a coupled reactor setup.en
dc.language.isoende_DE
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess-
dc.rights.urihttp://doku.b.tu-harburg.de/doku/lic_ohne_pod.phpde
dc.subjectBiokatalysede_DE
dc.subjectProzessentwicklungde_DE
dc.subjectlösungsmittelfreide_DE
dc.subjectEnzymde_DE
dc.subjectbeta-Aminosäurende_DE
dc.subjectbiocatalysisde_DE
dc.subjectprocess developmentde_DE
dc.subjectsolvent-freede_DE
dc.subjectenzymede_DE
dc.subjectbeta-amino acidsde_DE
dc.titleProcess development of a solvent-free, chemoenzymatic reaction sequence for the enantioselective synthesis of beta-amino acid estersde_DE
dc.title.alternativeProzessentwicklung einer lösungsmittelfreien, chemoenzymatischen Reaktionssequenz zur enantioselektiven Synthese von beta-Aminosäureesternde
dc.typeThesisde_DE
dcterms.dateAccepted2012-06-07de_DE
dc.date.updated2012-08-13T08:09:47Zde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:830-tubdok-11702de_DE
dc.identifier.doi10.15480/882.1073-
dc.type.thesisdoctoralThesisde_DE
dc.type.dinidoctoralThesis-
dc.subject.ddccode620-
dcterms.DCMITypeText-
tuhh.identifier.urnurn:nbn:de:gbv:830-tubdok-11702de_DE
tuhh.publikation.typdoctoralThesisde_DE
tuhh.publikation.fachbereichVerfahrenstechnikde_DE
tuhh.opus.id1170de_DE
tuhh.gvk.ppn721064000de_DE
tuhh.oai.showtruede_DE
tuhh.pod.allowedfalsede_DE
dc.identifier.hdl11420/1075-
tuhh.title.germanProzessentwicklung einer lösungsmittelfreien, chemoenzymatischen Reaktionssequenz zur enantioselektiven Synthese von beta-Aminosäureesternde
tuhh.abstract.germanDie Synthese der beta-Aminosäure (S)-Ethyl-3-aminobutanoat kann in einer lösungsmittelfreien, chemoenzymatischen Reaktionssequenz mit hohem Enantiomerenüberschuss von > 99 % erreicht werden. Via aza-Michael Addition von Benzylamin und trans-Ethylcrotonat wird zunächst der racemische beta-Aminosureester gebildet. Mittels Lipase(Novozym 435)-katalysierter kinetischer Racematspaltung wird das(R)-Enantiomer anschließend selektiv in das entsprechende Amid umgesetzt. In dieser Arbeit wurde die Reaktionssequenz eingehend hinsichtlich der Kinetik und Thermodynamik untersucht und der kontinuierliche Betrieb mit zwei gekoppelten Reaktoren ermöglicht.de_DE
tuhh.abstract.englishThe beta-amino acid ester (S)-ethyl-3-amino butanoate can be produced in a solvent-free chemoenzymatic reaction sequence with > 99 % ee. The sequence comprises a thermal aza-Michael addition of benzylamine and trans-ethyl crotonate to form the racemic beta-amino acid ester and a subsequent lipase (Novozym 435)-catalyzed aminolysis for the kinetic resolution of the intermediate. In this study, the reaction sequence was characterized with respect to kinetic and thermodynamic properties of the system. The continuous operation of the solvent-free reaction sequence was realized in a coupled reactor setup.de_DE
tuhh.publication.instituteTechnische Biokatalyse V-6de_DE
tuhh.identifier.doi10.15480/882.1073-
tuhh.type.opusDissertation-
tuhh.institute.germanTechnische Biokatalyse V-6de
tuhh.institute.englishTechnical Biocatalysis V-6 (Technical Biochemistry/Biocatalysis)en
tuhh.institute.id22de_DE
tuhh.type.id8de_DE
thesis.grantorTechnische Universität Hamburgde
tuhh.gvk.hasppntrue-
dc.type.driverdoctoralThesis-
dc.identifier.oclc930768772-
thesis.grantor.universityOrInstitutionTechnische Universität Hamburgde
thesis.grantor.placeHamburgde
thesis.grantor.departmentTechnical Biocatalysis V-6 (Technical Biochemistry/Biocatalysis)de
dc.type.casraiDissertation-
item.creatorGNDStrompen, Simon-
item.languageiso639-1en-
item.creatorOrcidStrompen, Simon-
item.cerifentitytypePublications-
item.openairetypeThesis-
item.grantfulltextopen-
item.advisorGNDLiese, Andreas-
item.mappedtypedoctoralThesis-
item.openairecristypehttp://purl.org/coar/resource_type/c_46ec-
item.fulltextWith Fulltext-
crisitem.author.deptTechnische Biokatalyse V-6-
crisitem.author.parentorgStudiendekanat Verfahrenstechnik-
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